Page 33 - Aditivos | Ingredientes Ed. 158

em substratos específicos sob condições específicas, o que nem sempre se ajusta a real situação da industria; por exemplo, uma enzima muitas vezes não é robusta o suficiente, ou seja, não funciona nas condições de pH exigidos ou perde sua funcionalidade facilmen- te a uma temperatura elevada, pH extremo ou quando em contato com solventes. Às vezes, uma reação não funciona bem simplesmente porque a enzima não é o candidato certo, o que significa que não pode reconhecer o substrato de maneira eficiente ou a velocidade de reação está muito baixa. Para resolver esses problemas, uma alternativa é ras- trear recursos naturais de microor- ganismos até que a enzima certa seja encontrada. Neste caso, é ne- cessária uma variedade de recursos microbianos confiáveis e condições adequadas de cultivo. Outra opção é tentar modificar o que já está à mão para melhorar as suas propriedades, processo chamado de "engenharia de proteínas". Devido as caracterís- ticas específicas das enzimas não é possível manipular livremente uma proteína em seu estado conforma- cional ou sua estrutura primária sem perder as funções físicas. En- tretanto, graças as tecnologias de DNA recombinante, a modificação de uma proteína ou enzima pode ser feita à nível genético. O gene que codifica a proteína pode ser alterado de tal forma que um aminoácido ou ácidos específicos sejam trocados por outros aminoácidos. Alternati- vamente, novos aminoácidos podem ser inseridos ou excluídos. O gene alterado é expresso em um hospe- deiro adequado e os portadores mu- tantes do gene modificado podem ser rastreados ou selecionados para propriedades adequadas. A escolha de estratégias e mé- todos para obter uma enzima com as propriedades desejadas depende de quanto se sabe sobre a proteína existente e qual propriedade alvo é requerida. Se uma enzima foi puri- ficada, sua informação estrutural foi obtida (através de cristalografia de raios X ou RMN) e o sítio ativo foi claramente entendido, pode-se postular precisamente quais ami- noácidos são cruciais para realizar as reações catalíticas ou manter a enzima estável. Nesse caso, os métodos de mutagênese racional são melhor empregados, sendo os mais comumente usados também chamados de mutagênese dirigida, incluindo saturação e mutagêne- se. Por outro lado, se a estrutura terciária de uma enzima não tiver sido determinada, os métodos de mutagênese aleatória são a única escolha. O uso de técnicas de engenharia genética para melhorar a eficiência e a qualidade da produção e desenvolver novos produtos apre- senta claras vantagens para a indús- tria e para os consumidores, com grandes melhorias na produção de enzimas, gerando melhores produ- tos e processos. PRINCIPAIS ENZIMAS MICROBIANAS APLICADAS NO PROCESSAMENTO DE ALIMENTOS A aplicação de microorganis- mos, como bactérias, leveduras e principalmente fungos, pela indústria alimentícia levou a uma indústria de alimentos altamente diversificada, com ativos econô- micos relevantes. As enzimas que decompõem moléculas complexas em unidades menores, como car- boidratos em açúcares, são substân- cias naturais envolvidas em todos os processos bioquímicos. Devido as especificidades das enzimas, cada substrato possui uma enzima correspondente. Embora plantas, fungos, bacté- rias e leveduras produzam a maioria das enzimas, as produzidas por fon- tes microbianas são mais vantajosas do que seus equivalentes de origem animal ou vegetal. As vantagens in- cluem menores custos de produção, possibilidade de produção em larga escala em fermentadores indus- triais, ampla gama de característi- cas físicas e químicas, possibilidade de manipulação genética, ausência de efeitos provocados pela sazona- lidade, rápido desenvolvimento de cultura e uso de métodos não one- ENZIMAS 33 ADITIVOS | INGREDIENTES