O leite possui vários constituintes e entre eles estão as proteínas, que são divididas em dois grupos: caseínas e proteínas do soro. Este segundo grupo é formado pelas proteínas β-lactoglobulina (β-lg), α-lactoalbumina (α-la), lactoferrina, albumina do soro bovino e as imunoglobulinas. As proteínas β -lg e α -la correspondem a aproximadamente 70% do total das proteínas do soro.

Na produção de queijos, após o corte da massa do coágulo do leite, ocorre a etapa de dessoragem. Nessa etapa, o coágulo formado é desidratado por meio da retirada do soro constituído por água, lactose, sais e proteínas.

O soro de leite pode ser utilizado na indústria de alimentos na sua forma líquida ou em pó, podendo gerar também produtos como os concentrados e isolados proteicos de soro. Produtos com teores de proteínas entre 35% e 80% são denominados como concentrado proteico de soro, enquanto teores entre 80% e 95% de proteínas caracterizam os chamados isolados proteicos de soro. Para obter esses produtos proteicos utiliza-se a tecnologia de separação por membranas, principalmente a ultrafiltração, que recupera as proteínas do soro.

As membranas utilizadas no processo de separação possuem poros suficientemente pequenos para reter as proteínas do soro, que são os componentes maiores, e permitir a passagem de componentes menores, como os sais, a lactose e a água.

Muitas vezes a ultrafiltração (poros de 0,01 a 0,1 mm) é aplicada como diafiltração para permitir melhor remoção dos sais e da lactose. Depois, o produto retido é desidratado em spray dryer para obter o concentrado ou isolado proteico de soro secos.

Na diafiltração um solvente, como a água, é adicionado para promover uma filtração e remoção dos solutos mais eficientes por meio de um processo semelhante a uma lavagem. Essa diafiltração é utilizada principalmente quando se deseja obter produtos mais puros, como é o caso dos isolados proteicos.

O mercado mundial desses produtos proteicos de soro foi estimado em 8,7 bilhões de dólares em 2019 e apresenta projeção de expansão anual de 9,8% até 2027. Os concentrados proteicos de soro lideram esse mercado, representando quase metade da receita mundial.

O valor nutricional das proteínas alimentares é determinado pelo conteúdo de aminoácidos essenciais, digestibilidade e biodisponibilidade dos seus aminoácidos. A qualidade nutricional das proteínas é avaliada de acordo com o método de Escore de Aminoácidos Indispensáveis Digestíveis (DIAAS), recomendado pela Organização para a Alimentação e Agricultura (FAO). O DIAAS avalia a digestibilidade dos aminoácidos individualmente, fornecendo uma medida precisa da quantidade de aminoácidos absorvidos pelo organismo a partir da ingestão de determinada proteína.

De acordo com os padrões recomendados pela FAO, todas as proteínas lácteas avaliadas são consideradas fontes proteicas de excelente qualidade, porque apresentaram DIAAS ≥ 100. Por outro lado, o isolado proteico de soja e a farinha de soja, são consideradas boas fontes de proteínas, com escores entre 75 e 100.

Portanto, as proteínas do soro são consideradas proteínas de excelente qualidade devido à sua alta digestibilidade e capacidade de fornecer grande quantidade de aminoácidos essenciais biodisponíveis para serem utilizados pelo organismo humano. Essa qualidade nutricional leva aos fabricantes de produtos de nutrição esportiva utilizarem essas proteínas no desenvolvimento de suplementos nutricionais para atletas.

As proteínas do soro apresentam outras funções biológicas importantes. A lactoferrina, por exemplo, apresenta ação antimicrobiana e auxilia na absorção de ferro pelo organismo humano. Além disso, as proteínas do soro podem ser hidrolisadas e gerar peptídeos bioativos com propriedades de acordo com a sua proteína de origem. São diversas propriedades envolvendo o metabolismo e os sistemas do corpo humano, como atividades antioxidante, imunomoduladora, antitumoral, dentre outras.

As proteínas do soro apresentam estruturas terciárias caracterizadas por uma forma globular compacta tridimensional. A partir da perspectiva termodinâmica, a formação dessas estruturas proteicas envolve a otimização tanto da entropia conformacional da cadeia polipeptídica quanto das interações intermoleculares (hidrofóbica, eletrostática, van der Waals e ligação de hidrogênio) entre os aminoácidos na proteína, de modo que, a energia livre (ΔG) da molécula seja reduzida ao menor valor possível.

Assim, na forma nativa dessas proteínas, a maioria dos aminoácidos hidrofóbicos encontram-se no interior da proteína, enquanto os aminoácidos mais hidrofílicos, principalmente os carregados, ficam mais próximos da interface proteína/água.

O interior predominantemente hidrofóbico das proteínas do soro, as tornam carreadoras naturais de pequenas moléculas hidrofóbicas, como aromas, corantes e compostos bioativos em diversas matrizes alimentícias, inclusive nas aquosas, nas quais esses compostos são pouco solúveis.

No entanto, alguns agentes físicos (temperatura e pressão) e químicos (pH e sais), conhecidos como agentes desnaturantes, são capazes de perturbar as interações não covalentes responsáveis pela estabilidade das estruturas terciárias das proteínas do soro. Esse processo, conhecido como desnaturação proteica, aumenta ainda mais a digestibilidade dessas proteínas, uma vez que, o desdobramento das suas estruturas facilita o acesso das enzimas digestivas.

Além disso, a desnaturação também tem impactos nas propriedades físico-químicas, visto que na nova estrutura de equilíbrio assumida após a desnaturação, os aminoácidos hidrofóbicos ficam expostos ao meio aquoso. Portanto, a forma desnaturada dessas proteínas apresenta característica anfifílica, ou seja, sua estrutura possui regiões hidrofílicas e regiões hidrofóbicas.

Essas características estruturais tornam os produtos proteicos de soro ingredientes com propriedades tecnológicas valiosas para serem aplicadas nas indústrias alimentícias. A característica anfifílica das proteínas do soro permite que elas adsorvam em interfaces do tipo hidrofílica/hidrofóbica por meio de interações intermoleculares favoráveis com as duas fases.

Assim, podem ser usadas para aumentar a estabilidade cinética de espumas (interface água/ar) e emulsões (interface água/óleo e óleo/água). O uso dessas proteínas como agentes espumantes e emulsificantes é bastante comum tanto em produtos lácteos, como sorvete e chantilly, quanto em misturas para bolos e embutidos cárneos.

Outra propriedade tecnológica importante das proteínas do soro é a gelificação. A formação de gel decorre de interações intermoleculares entre as cadeias proteicas que dão origem a redes tridimensionais que aprisionam o solvente (como a água, por exemplo).

Alimentos como flans, salsicha e mousses podem ter a estabilidade dos seus géis aumentada com o emprego das proteínas do soro. Além disso, a alta capacidade de hidratação dessas proteínas, isto é, de formarem muitas ligações de hidrogênio com as moléculas de água, promove aumento de viscosidade de produtos alimentícios como bebidas lácteas e molhos para salada.

Diante da qualidade nutricional e da versatilidade de aplicações das proteínas do soro, fica fácil entender o porquê do conceito de “resíduo” que era atribuído ao soro de leite ter ficado no passado e hoje ser considerado um coproduto lácteo de grande valor!

Fonte: Milk Point