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A importância das reações enzimáticas no processamento de alimentos

As reações enzimáticas ocorrem não somente no alimento natural, mas também durante o seu processamento e armazenamento. Essas reações são de grande importância para os alimentos, pois delas depende não apenas a formação de compostos altamente desejáveis, bem como podem gerar consequências indesejáveis.

As enzimas foram descobertas por volta de 1.800, através da técnica de fermentação, quando surgiram suspeitas de que as transformações ocorridas durante o processo eram devidas a presença de microorganismos, a levedura. Em 1887, um experimento com açúcar de cana e levedura provou que o poder de inverter o açúcar não dependia da levedura, mas de uma substância contida nela. Surgiu, então, o termo enzima, que em grego significa “en” = na e “zima” = levedura. Sua produção industrial teve início na virada do século XIX.

Quimicamente, as enzimas são proteínas com uma estrutura química especial, contendo um centro ativo, denominado apoenzima e, algumas vezes, um grupo não proteico, denominado coenzima. À molécula como um todo (apoenzima e coenzima) é dado o nome de haloenzima.

Dependendo do tipo de ligação, o grupo prostético pode ser separado da proteína por métodos brandos, como a diálise. Em alguns casos, as enzimas podem estar ligadas a moléculas orgânicas de baixo peso molecular, ou íons metálicos, cuja função é ativar as enzimas a eles ligados, denominados cofatores.

As enzimas são substâncias sólidas, mas difíceis de serem cristalizadas devido à complexidade das suas estruturas químicas. Com algumas exceções, são solúveis em água e álcool diluído e, quando em solução, são precipitadas pela adição de sulfato de amônio, álcool ou ácido tricloroacético. São inativadas pelo calor e está, talvez, seja a propriedade mais importante desses compostos em relação a tecnologia de alimentos.

As enzimas apresentam a capacidade de reagir com determinados constituintes das células, denominados substratos, formando complexos, ou mesmo compostos, com ligações covalentes; a essa capacidade é dado o nome de atividade biológica. Essa atividade é dependente da estrutura da proteína, ou seja, do número de cadeias peptídicas e arranjo dessas cadeias na molécula, da natureza do substrato e, ainda, da natureza do grupo prostético, caso exista.

A determinação da atividade enzimática envolve a medida da velocidade da reação; uma unidade (U) de atividade é a quantidade de enzima que catalisa a transformação de 1 micromol de substrato ou a formação de 1 micromol de produto por minuto. A atividade específica é expressa em termos de atividade por miligrama de proteína (U/mg).

A atividade enzimática pode ser medida com a enzima pura e em condições tais que permitam que a velocidade de reação seja máxima, significando que o substrato deve estar em concentração elevada, de modo a garantir que toda a enzima esteja transformada em um complexo ativado. Nesse caso, a velocidade da reação, proporcional à concentração enzimática, será também proporcional ao complexo ativado. A velocidade das reações enzimáticas varia com fatores diversos, como concentração da enzima ou do substrato, temperatura e pH.

As enzimas possuem grupos químicos ionizáveis nas cadeias laterais de seus aminoácidos. Segundo o pH do meio, esses grupos podem ter carga elétrica positiva, negativa ou neutra.

A temperatura também influi na atividade enzimática e o ponto ótimo representa o máximo de atividade. Em temperaturas baixas, as enzimas encontram-se muito rígidas e, quando se supera o valor considerável (maior que 50°C), a atividade cai bruscamente, porque a enzima se desnatura.

Em geral, os aumentos de temperatura aceleram as reações químicas: a cada 10°C de aumento, a velocidade de reação se duplica. As reações catalisadas por enzimas seguem esta lei geral. Entretanto, sendo proteínas, a partir de determinada temperatura, começam a desnaturar-se pelo calor.

A temperatura na qual a atividade catalítica é máxima chama-se temperatura ótima. Acima dessa temperatura, o aumento de velocidade da reação, devido a temperatura, é compensado pela perda de atividade catalítica, devido a desnaturação térmica, e a atividade enzimática decresce rapidamente, até anular-se.

Algumas enzimas são ativas sem necessitar da presença de outro fator. No entanto, quase um terço das enzimas conhecidas requer um componente não proteico para a sua atividade,conhecido como cofator, o qual pode ser íons metálicos ou moléculas orgânicas, muitas delas derivadas de vitaminas do complexo B.

A maioria das preparações enzimáticas comerciais contém não apenas a enzima específica, cuja atividade é impressa no rótulo, mas também outras enzimas produzidas pelo mesmo material de origem/organismo. O usuário da enzima deve estar sempre atento a este fator na especificação do produto enzimático para evitar efeitos colaterais em alimentos complexos (por exemplo, hidrólise do amido por uma preparação enzimática adquirida para a função de protease). Mesmo que a aplicação seja para um componente isolado de alimento, como proteína de soro de leite, uma preparação enzimática heterogênea pode passar uma atividade enzimática inesperada e indesejável para o cliente que adquire o produto, a menos que medidas sejam tomadas para inativa-la após o processamento.

Assim, o relacionamento enzima/substrato é mais complexo e menos previsível em ambientes de reações alimentícias, uma vez que os materiais alimentícios não são substâncias químicas puras, mas sim estruturas complexas e/ou misturas mal definidas de potenciais substratos e inibidores.

A quantidade de enzima necessária para converter uma determinada quantidade de substrato é medida em “Unidades de Enzima”. Em sistemas simples, a International Union of Biochemistry Unitdefine (U) como a quantidade de enzimas que irá catalisar a transformação de um micromole de substrato por minuto, sob condições definidas. A unidade SI (Sistema Internacional de Unidades, do francês, Système International d'Unités) para atividade da enzima é o katal (kat), definida como a quantidade de enzima que causa a transformação de um milimole de substrato por segundo sob determinadas condições. O katal não é usado para demonstrar a taxa de reações e é expresso em mol/s.

Um substrato, que é definido em termos de tecnologia de alimentos (por exemplo, proteína fúngica, extratos de proteínas vegetais, músculo animal, amido de milho, gordura do leite) passa a ser heterogêneo quanto se trata de enzimas, e as definições unitárias acima são de pouca utilidade na elaboração de um processo. Por exemplo, o amido de milho é constituído por polímeros de glicose de pesos moleculares infinitamente variáveis, com diferenças enormes de lote para lote, tornando impossível fixar uma dosagem de enzima padrão para alcançar uma especificação acordada para um produto da hidrólise do amido como ingrediente. Na verdade, seria impossível definir uma unidade de enzima em relação a esse substrato, simplesmente porque um milimole ou micromole de um polímero de peso molecular misto não pode ser definido. Esses fatores significam que não há nenhuma forma simples e consistente para definir ou pré-determinar o quanto adicionar da enzima para a qual a quantidade de matéria-prima no processamento de alimentos.

Na prática, os fabricantes de enzimas fornecem informações essenciais para os seus clientes através da definição de unidades em termos da função tecnológica da enzima. Isso não só permite ao usuário definir e controlar o processo de hidrólise enzimática em escala industrial, como também estabelece a base para relacionar o preço da enzima com o valor do produto produzido, e permite comparar a produtividade das enzimas de diferentes fornecedores.

Uma das mais antigas aplicações conhecidas para as enzimas é na área de laticínios e derivados, onde são utilizadas as enzimas de coagulação, mais especificamente, a quimosina e a pepsina. A quimosina do vitelo é conhecida como a enzima ideal para a fabricação de queijo, devido a sua atividade de coagulação do leite altamente específica. A pepsina bovina não tem a mesma especificidade e, por isso, tem um tipo de atuação diferente quando utilizada no leite. É mais sensível às variações da qualidade do leite.

A quimosina produzida por fermentação (protease de origem microbiana proveniente do fungo Mucor miehei) é uma alternativa com características semelhantes às da quimosina do vitelo.

Além do processo de coagulação, as enzimas podem ser utilizadas para ajudar na cura dos queijos, um processo lento e custoso.

O processo para acelerar a cura utiliza enzimas exógenas, proteases, lipases ou decarboxilases, cuja adição em pequenas quantidades pode melhorar o sabor e acelerar a cura do coalho; por outro lado, o aumento da concentração em enzimas leva a defeitos na textura e no sabor e a uma maior amargura.

Nas técnicas de adição existem duas escolas. A adição ao leite é a mais fácil, porém leva a uma desestabilização das caseínas, gerando um mau rendimento de coagulação e, por outro lado, a baixa taxa de retenção de enzimas de cura no coalho pode não ser satisfatória do ponto de vista econômico.

A segunda escola, que é a favor da adição de enzimas de cura no coalho, encontra o problema do fenômeno de difusão no coalho pode gerar desigualdades geográficas na hidrólise da massa. A solução ideal é o encapsulamento das enzimas e a utilização de lipossomas.

Se as proteases agem principalmente na textura, as lipases atuam essencialmente no sabor. O uso de lipases intensifica a lipólise durante a maturação dos queijos. São muito usadas na fabricação dos queijos “azuis” e italianos (romano, parmesão, provolone). O gosto picante característico provém da presença de ácidos graxos de cadeia curta, liberados pelas lipases.

O uso de enzima também pode ser feito em tratamentos visando hidrolisar a lactose do leite e de seus subprodutos. Diversos problemas de ordem nutricional (deficiência em lactase intestinal em certos indivíduos), organolépticos (baixo poder adoçante da lactose) ou tecnológicos (baixa solubilidade desse açúcar em meio aquoso, sua propensão a cristalizar-se) podem ser solucionados pela sua hidrólise por meio de uma β-galactosidase. Os principais campos de atuação desta tecnologia são a produção de leite e derivados com baixo teor de lactose (para as populações deficientes em lactase ou para aumentar o gosto açucarado de certos produtos); a aceleração na fabricação de queijo e iogurtes pelo aumento do poder de fermentação e/ou modificação do pH; preparação de leite em pó para sorvetes e produtos cozidos; e produção de xaropes e edulcorantes para a indústria alimentícia.

As enzimas também são muito utilizadas em panificação e biscoitaria. O pão é um dos alimentos básicos mais comuns e de menor custo. As mudanças no setor de panificação e a demanda cada vez maior por produtos naturais, fizeram com que as enzimas ganhassem uma grande importância na formulação de produtos de panificação.

A massa para pão é normalmente composta de farinha, água, fermento, sal e algum outro ingrediente, como açúcar e/ou gordura. A farinha é composta de glúten, amido, polissacarídeos não amiláceos, lipídios e traços de minerais. Tão logo a mistura de ingredientes forme a massa, o fermento começa a agir sobre os açúcares fermentáveis, transformando-os em álcool e dióxido de carbono e a massa começa a crescer.

O amido é o maior componente da farinha de trigo. O glúten é uma combinação de proteínas que formam uma ampla cadeia entrelaçada durante a formação da massa. É este entrelaçamento de cadeias que segura os gases dentro da massa durante o seu crescimento e o processo de assar no forno. A resistência desta cadeia entrelaçada é, então, muito importante para a qualidade final de qualquer pão, cuja massa cresce usando fermento.

As enzimas, como as hemicelulases ou xilanases, lipases e oxidases, podem melhorar, direta ou indiretamente, a resistência da malha do glúten e, assim, melhorar a qualidade do produto final, ou seja, do pão.

As α-amilases transformam os amidos da farinha de trigo em pequenas dextrinas, permitindo ao fermento agir de maneira mais constante durante a fermentação da massa, seu crescimento e nos primeiros momentos no forno. O resultado é um produto final com maior volume e uma melhor textura do miolo. Os pequenos oligossacarídeos e açúcares, como a glicose e a maltose, produzidos por estas enzimas, aumentam as reações de Maillard, responsáveis pelo dourado da crosta e pelo aroma de pão quente.

Quando o pão não é mais fresco, ele perde a crocância e o miolo endurece. Esse fenômeno de pão amanhecido é responsável por perdas significativas, tanto para os consumidores quanto para os panificadores. O endurecimento da crosta e a perda de elasticidade do miolo se devem a uma mudança na estrutura dos amidos. Hoje, já se produzem enzimas que prolongam o tempo e a conservação do pão.

A farinha contém 2,5% a 3,5% de polissacarídeos não amiláceos, que são polímeros (na maior parte pentosanas), os quais desempenham m papel importante na qualidade do pão, devido a capacidade de absorção da água e interação com o glúten. A adição de certos tipos de pentosanase ou xilanase, em dosagens corretas, melhora a maleabilidade da massa, dando-lhe maior flexibilidade e mais estabilidade, com maior elasticidade durante o processo de assar, resultando um volume maior e melhor textura do miolo.

A farinha de trigo comum contém 1% a 1,5% de lipídios. Alguns deles, especialmente os não polares, como os triglicérides, são ligados ao glúten, impedindo sua funcionabilidade. A adição de lipases funcionais modifica os triglicérides, alterando, consequentemente, sua interação com o glúten. Consegue-se, assim, uma cadeia entrelaçada de glúten com maior resistência, propiciando uma massa mais estável, um maior volume do pão e uma melhor estrutura do miolo.

Os oxidantes químicos, como osbromatos,a azodicarbonamida e o ácido ascórbico, são amplamente utilizados para reforçar o glúten. As enzimas oxidativas, como a glicose oxidase, podem substituir, parcialmente, o uso destes oxidantes químicos, com melhoria da qualidade do produto final.

Cada uma das enzimas mencionadas acima tem o seu próprio substrato específico na massa feita de farinha de trigo. Por exemplo, as lipases os lipídios, as xilanases, os pentosanos, as amilases e os amidos. Como a interação desses substratos na massa e no pão é bastante complexa, a utilização de combinações de enzimas deve ser criteriosa. Muitas vezes, a dosagem excessiva de uma enzima pode ter efeito prejudicial sobre a massa ou o pão. Por exemplo, o excesso de α-amilase fúngica ou hemicelulase/xilanase pode resultar em uma massa demasiadamente grudenta para ser manuseada pelo padeiro ou a masseira. Assim, é benéfico para certos tipos de formulações usar uma combinação de enzimas com menor dosagem de α-amilases e xilanase e menor dosagem de lipases ou glicose oxidases para conseguir uma massa de consistência ótima, estável, com qualidade de pão ou usar α-amilase maltogênica em combinação com α-amilase fúngica e xilanase ou lipase para assegurar um miolo macio em um pão de ótima qualidade em termos de estrutura de miolo, volume, etc.

Outras aplicações para as enzimas no setor alimentício inclui as áreas de álcool e derivados; amidos e açúcares; cervejaria; vinicultura; e suco de frutas.








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