O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro. Ou seja, os peptídeos são biomoléculas que contém de dois a dezenas de resíduos de aminoácidos unidos entre si através de ligações peptídicas. Se comparados às proteínas, são quimicamente mais versáteis, pois podem ser amidados ou esterificados em suas carboxilas terminais, acetilados em seus grupos amino terminais, fosforilados ou sulfatados em um ou mais resíduos (serina, treonina ou tirosina), lineares, semi-cíclicos (geralmente via uma ou mais ligações dissulfeto intra- ou intercadeias peptídicas) ou cíclicos (via ligação entre os grupos amino e carboxila dos aminoácidos terminais). Muitos contêm um ácido piroglutâmico como resíduo N-terminal, outros apresentam D-aminoácidos, e outros, ainda, possuem aminoácidos não usuais.
Os peptídeos diferem-se uns dos outros pelo número de aminoácidos e pela sequência dessas moléculas. De acordo com o número de aminoácidos são denominados dipeptídeos, quando formados por dois aminoácidos; tripeptídeos, quando formados por três aminoácidos; tetrapeptídeos, quando formados por quatro aminoácidos, e assim por diante. Quando vários aminoácidos estão ligados, é usada a denominação polipeptídeo. Um peptídeo com mais de 70 aminoácidos é chamado de proteína.
Os peptídeos são classificados em grupos de acordo como ocorre a sua produção. Existem diversas classes que incluem os peptídeos do leite, as peptonas, os peptídeos ribossomais, os peptídeos não-ribossomais e os fragmentos de peptídeos.
Os peptídeos do leite são produzidos a partir do leite, uma bebida rica em proteínas. São formados quando as proteínas do leite passam por enzimas digestivas que quebram os componentes do leite, ou quando o leite é fermentado, fazendo com que os lactobacilos formem proteases. De acordo com estudos científicos, essa classe de peptídeos apresenta efeitos positivos no controle da hipertensão.
As peptonas são formadas através da hidrólise da proteína. Trata-se de uma quebra parcial, quando a proteína entra em contato com a água. Essa classe de peptídeos tem diversas aplicações na microbiologia.
Os peptídeos ribossomais são formados no ribossomo, através de um processo de tradução de RNA mensageiro (mRNA), que é responsável pela transferência de informações do DNA para o citoplasma das células.
Já os peptídeos não-ribossomais são produzidos por microorganismos presentes no organismo, como bactérias e fungos.
Por fim, os fragmentos peptídicos são formados por processos de degradação enzimática, realizados em laboratório ou que ocorrem naturalmente na natureza.
Os peptídeos são extremamente diversificados em termos funcionais. Muitos atuam como hormônios ou fatores liberadores destes, enquanto outros são neuropeptídios, neurotransmissores, toxinas, antibióticos naturais, adoçantes ou substratos de proteases.
Os peptídeos gerados pela hidrólise das proteínas são classificados como peptídeos bioativos, pois possuem o potencial de contribuir para a saúde humana de diversas maneiras, podendo ser antioxidantes, anti-hipertensivos, antidiabéticos, entre muitas outras funções que não são encontradas nas proteínas não hidrolisadas. São considerados como a nova geração de reguladores biologicamente ativos, podendo prevenir a oxidação e a degradação microbiana nos alimentos e também auxiliar no tratamento de várias doenças e distúrbios, aumentando, assim, a qualidade de vida.
O crescente interesse pelos peptídeos bioativos incentivou a comunidade científica e a indústria de alimentos a explorar o desenvolvimento de novos aditivos alimentares e produtos funcionais baseados nesses peptídeos.
Muitos peptídeos bioativos ocorrem naturalmente em vários alimentos tradicionalmente consumidos, como por exemplo, alimentos fermentados, ou durante processos biológicos do organismo humano, como por exemplo, reações enzimáticas. Suas propriedades bioativas, como atividade antimicrobiana, antifúngica, antiviral e antitumoral, os tornaram ingredientes nutracêuticos e funcionais adequados para uso nas indústrias de alimentos, farmacêutica e de produtos promotores da saúde.
Os peptídeos com atividade antimicrobiana são caracterizados por sua interação com a membrana citoplasmática do microorganismo independentemente do alvo final. Os fatores que influenciam tal atividade são as interações eletrostáticas entre o peptídeo e os lipídios carregados positivamente e aniônicos na superfície do microorganismo alvo. Além disso, a hidrofobicidade e a flexibilidade do peptídeo permitem a interação do peptídeo com a membrana microbiana. Embora essas características sejam variáveis de acordo com cada peptídeo, todas são essenciais para a sua função como antimicrobianos.
Já a atividade antiviral dos peptídeos está frequentemente relacionada à adsorção do vírus e sua entrada na célula hospedeira ou, em outros casos, é o resultado de um efeito direto no invólucro viral. Assim, a atividade antiviral dos peptídeos pode resultar de múltiplos mecanismos de ação, sendo o mais importante o bloqueio da entrada do vírus pela interação com a célula hospedeira e o bloqueio da entrada do vírus pela interação com o vírus.
Estudos recentes também demonstraram que os peptídeos podem ser uma alternativa aos tratamentos convencionais de câncer. No entanto, nem todos os peptídeos possuem atividade seletiva contra células cancerígenas. Os que possuem atividade antitumoral podem ser classificados em dois grandes grupos: peptídeos com atividade seletiva e peptídeos com atividade não seletiva, ou seja, aqueles que apresentam atividade contra bactérias, células carcinogênicas e células saudáveis.
Os alimentos e suplementos que contém peptídeos demonstram exibir uma gama de funções fisiológicas, como efeito anti-hipertensivo por inibir a enzima conversora de angiotensina (ECA), um poderoso vasoconstrictor; atividade antioxidante, diminuindo a ação dos radicais livres que danificam as células e estão relacionados com o processo de envelhecimento; ação imunomoduladora e antimicrobiana, auxiliando na manutenção do sistema imunológico e impedindo a proliferação de microorganismos nocivos; promoção da ligação de minerais, diminuindo a competição dos minerais e facilitando sua absorção.
Os suplementos de peptídeos são recomendados para diversas funções, como construção de músculos, queima de gorduras e melhoria do desempenho esportivo. São digeridos e usados prontamente pelo organismo, pois já são fornecidos em tamanhos menores, o que não exige do organismo quebrar uma grande molécula de proteína obtida através da alimentação para obter os aminoácidos necessários para a síntese dos peptídeos.
Os peptídeos de glutamina e creatina são os suplementos mais populares para o treinamento esportivo, pois proporcionam uma absorção mais rápida e poucos efeitos colaterais. A glutamina é produzida a partir de precursores, como o ácido glutâmico, a valina e a isoleucina. Apresenta diversas funções importantes como fonte de energia para o sistema imunológico, além de participar ativamente do processo de crescimento e reparação muscular. É um peptídeo adequado para treinos intensos, ajudando o organismo na recuperação pós-treino e evitando o catabolismo. Já a creatina é produzida a partir da combinação dos aminoácidos arginina, glicina e metionina. Trata-se de um peptídeo essencial no metabolismo do ATP (adenosina trifosfato), uma das principais fontes de energia para o organismo. A creatina atua proporcionando mais energia durante o treino.
Outro suplemento de peptídeos é o BCAA, formado pela junção de três aminoácidos essenciais: a valina, a leucina e a isoleucina. É um dos suplementos mais procurados pelos atletas e praticantes de musculação, já que ajuda na reposição muscular e evita a perda de massa magra durante treinos intensos.
Existem também suplementos que contêm peptídeos que fornecem vários tipos de aminoácidos de uma só vez. Esses suplementos são chamados de proteínas ou peptídeos pré-digeridos, geralmente benéficos para garantir uma quantidade adequada de aminoácidos ao organismo de uma forma estável e facilmente digerida.
A fabricação de produtos comerciais nutracêuticos e alimentos funcionais contendo peptídeos bioativos envolve preocupações sensoriais e desafios com relação a complicações na metodologia para garantia de qualidade; biodisponibilidade e destino metabólico; evidência clínica de bioeficácia; e amargor dos peptídeos.
Além disso, quando considerados como agentes antioxidantes em sistemas alimentares, os peptídeos bioativos e hidrolisados devem atender a algumas demandas, como por exemplo, ser acessíveis e competitivos com os antioxidantes sintéticos; não causar toxicidade no organismo humano; serem eficazes em baixas concentrações; serem capazes de tolerar operações de processamento; serem estáveis nos produtos acabados; e apresentarem propriedades organolépticas favoráveis.
Os desafios e preocupações na aplicação de peptídeos bioativos e hidrolisados em diferentes indústrias também podem depender das fontes a partir das quais os peptídeos e hidrolisados são obtidos. A produção em grande escala, compatibilidade com várias matrizes alimentares, estabilidade gastrointestinal, biodisponibilidade e estabilidade a longo prazo, são algumas das principais preocupações na fabricação de alimentos funcionais contendo peptídeos bioativos ou hidrolisados de proteína de origem marinha.
As proteínas derivadas do leite, como a caseína e o soro de leite, são a fonte mais prevalente de alimentos funcionais e nutracêuticos contendo peptídeos bioativos; no entanto, a produção de produtos comercialmente disponíveis a partir dessas fontes carece de tecnologias adequadas em grande escala, incluindo, por exemplo, técnicas de nanofiltração e ultrafiltração, que podem ser adotadas para superar barreiras tecnológicas para fazer uso industrial e comercial de peptídeos bioativos de proteínas do leite.
Outro desafio na fabricação de alimentos funcionais contendo peptídeos bioativos é com relação ao sabor amargo, considerado a barreira mais importante no uso comercial de hidrolisados de proteína na indústria de alimentos. Os peptídeos de baixo peso molecular são responsáveis pelo sabor amargo dos hidrolisados, sendo conhecidos por conter aminoácidos hidrofóbicos, como leucina, prolina, fenilalanina e tirosina. Contudo, o amargor dos hidrolisados não é causado apenas pelos próprios aminoácidos hidrofóbicos, mas também por suas localizações na sequência peptídica. Os aminoácidos hidrofóbicos causam mais amargor quando estão situados dentro da cadeia peptídica, ao invés do terminal N ou C dos peptídeos.
Alguns métodos de remoção de amargor de hidrolisados de proteína incluem absorção de peptídeos amargos em carvão ativado; remoção cromatográfica usando diferentes matrizes; extração seletiva com álcoois; mascaramento dos hidrolisados por adição de polifosfatos e aminoácidos específicos; mistura de hidrolisados com amostras de proteínas intactas; formação de plasteínas, estruturas macromoleculares agregadas menos solúveis formadas pela incubação de maiores concentrações das proteínas ou peptídeos hidrolisados com proteases adequadas; e reticulação usando transglutaminase. No entanto, o uso desses métodos também pode apresentar algumas desvantagens, como perda de alguns resíduos de aminoácidos e diminuição da solubilidade.
Recentemente, o método de formação de plasteínas tem ganhado atenção crescente por apresentar
menor amargor do que os peptídeos em hidrolisados, apresentando resultados positivos na redução do amargor nos hidrolisados preparados a partir de glóbulos vermelhos bovinos e em dipeptídeos sintéticos. Os mecanismos propostos para formação de plasteínas incluem condensação do peptídeo, transpeptidação e uso de forças físicas na agregação do peptídeo.
Um dos fatores mais importantes que influenciam o sabor da proteína hidrolisada é a sequência e a não polaridade dos aminoácidos. A percepção do sabor amargo desses aminoácidos pode ser alterada pela adição de α-ciclodextrina ao hidrolisado de proteína, resultando na redução do seu amargor. Além disso, a microencapsulação de hidrolisados e a incorporação de agentes de mascaramento são alternativas eficazes para atenuar o amargor. A encapsulação de peptídeos em hidrolisados é a técnica mais favorável para reduzir o amargor.
O sabor do produto final também pode ser afetado pela protease usada para hidrolisar as proteínas. Os hidrolisados tratados com exopeptidase (peptidase que catalisa a clivagem da ligação peptídica terminal, liberando um único aminoácido ou dipeptídeo da cadeia peptídica) são menos amargos e possuem níveis mais elevados de sabores umami e salgados, bem como maior aceitabilidade, em comparação com aqueles produzidos por endopeptidases (enzima que catalisa a clivagem de ligações peptídicas dentro de um polipeptídeo ou proteína). No entanto, esses procedimentos podem levar a perda de aminoácidos essenciais. O uso de uma combinação de exo e endopeptidases, junto com o cozimento de alta pressão, pode prevenir essa perda.
O uso de adoçantes e aromatizantes também é recomendado para reduzir o amargor de hidrolisados de proteína.
