O termo peptídeo refere-se à união de dois ou mais aminoácidos por intermédio de ligações peptídicas que ocorrem entre o grupo carboxila de um aminoácido e o grupo amina de outro, ou seja, são biomoléculas que contém de dois a dezenas de resíduos de aminoácidos unidos entre si através de ligações peptídicas. Se comparados às proteínas, são quimicamente mais versáteis, pois podem ser amidados ou esterificados em suas carboxilas terminais, acetilados em seus grupos amino terminais, fosforilados ou sulfatados em um ou mais resíduos, lineares, semi-cíclicos ou cíclicos.
Os peptídeos diferem uns dos outros pelo número de aminoácidos e pela sequência dessas moléculas. De acordo com o número de aminoácidos são denominados dipeptídeos, quando são formados por dois aminoácidos; tripeptídeos, quando são formados por três aminoácidos; tetrapeptídeos, quando são formados por quatro aminoácidos, e assim por diante. Quando vários aminoácidos estão ligados, é usada a denominação polipeptídeo. Um peptídeo com mais de 70 aminoácidos é chamado de proteína.
Os peptídeos são classificados em grupos de acordo como ocorre a sua produção. Existem diversas classes que incluem os peptídeos do leite, as peptonas, os peptídeos ribossomais, os peptídeos não-ribossomais e os fragmentos de peptídeos.
Em termos funcionais, os peptídeos são extremamente diversificados. Muitos atuam como hormônios ou fatores liberadores destes, enquanto outros são neuropeptídios, neurotransmissores, toxinas, antibióticos naturais, adoçantes ou substratos de proteases.
Os peptídeos gerados pela hidrólise das proteínas são classificados como peptídeos bioativos, pois possuem o potencial de contribuir para a saúde humana de diversas maneiras, podendo ser antioxidantes, anti-hipertensivos, antidiabéticos, entre muitas outras funções que não são encontradas nas proteínas não hidrolisadas. São considerados como a nova geração de reguladores biologicamente ativos, podendo prevenir a oxidação e a degradação microbiana nos alimentos e também auxiliar no tratamento de várias doenças e distúrbios, aumentando, assim, a qualidade de vida.
O sabor dos peptídeos raramente é uma das questões mais relevantes quando se considera as muitas funções biológicas importantes dessa classe de moléculas. No entanto, geralmente, possuem sabor, cobrindo essencialmente toda a gama de modalidades estabelecidas, ou seja, doce, amargo, umami, azedo e salgado. As duas últimas modalidades não podem ser atribuídas aos peptídeos, porque são devidas a presença de terminais carregados e/ou cadeias laterais carregadas, refletindo apenas a natureza zwitteriônica desses compostos e/ou a natureza de algumas cadeias laterais e/ou características conformacionais de um peptídeo específico. Os outros três gostos, ou seja, doce, umami e amargo, são representados por diferentes famílias de peptídeos.
A rigor, não existem peptídeos naturais conhecidos com sabor adocicado. As únicas moléculas doces de ocorrência natural, com natureza química de peptídeos, são algumas proteínas doces, conhecidas como polipeptídeos de alto peso molecular. Suas propriedades biológicas não se originam da estrutura do peptídeo, nem das propriedades de uma ou mais cadeias laterais, mas dependem principalmente da forma e das propriedades zwitteriônica de uma grande área de superfície. Assim, embora as proteínas sejam de fato polipeptídeos, sua relação estrutura-função é geralmente tratada separadamente de peptídeos de pequeno peso molecular.
O peptídeo mais conhecido pelo seu sabor é o aspartame, o adoçante não calórico mais utilizado. Sua descoberta foi logo seguida pela síntese de um grande número de análogos de dipeptídeos, projetados para melhorar as suas características como adoçante artificial.
Mas o aspartame não é único, existem outros peptídeos com sabor doce, umami ou amargo distinto, sintético e natural ocorrendo.
O gosto umami foi aceito como um dos cinco gostos oficiais posteriores as outras quatro modalidades (doce, amargo, azedo e salgado). Embora o saborizante umami paradigmático seja o glutamato, muitos peptídeos foram reivindicados como peptídeos umami.
Contudo, não há evidências convincentes de que os peptídeos sugeridos como compostos umami representam uma classe independente; pelo contrário, muito pesquisadores sugerem que seu sabor é uma consequência da hidrólise parcial, levando a concentrações consideráveis de aspartame ou glutamato.
Muitos peptídeos que incorporam resíduos com cadeias laterais hidrofóbicas possuem sabor amargo distinto, sendo identificados em uma variedade de alimentos e, em muitos casos, considerados responsáveis por algumas qualidades de sabor dos alimentos. Alguns provocam uma sensação de sabor bastante fraca, enquanto outros possuem potência de amargor bastante alta, com limiares apenas em uma ordem de magnitude mais baixos do que os compostos amargos paradigmáticos. Misturas desses peptídeos têm sido invocadas como responsáveis por complexas sensações gustativas.
Os peptídeos amargos são mais prováveis de serem encontrados em uma grande variedade de alimentos envelhecidos ou fermentados, pois a hidrólise enzimática frequentemente gera amargor. Isso também explica por que muitos peptídeos amargos são produzidos durante o processamento de alimentos como resultado da ação de proteases sobre as proteínas.
Embora os peptídeos não sejam frequentemente citados em relação ao seu sabor, contribuem consideravelmente para o sabor complexo de muitos alimentos, particularmente queijos e alimentos cárneos, onde misturas singulares de peptídeos amargos e umami são em grande parte responsáveis pelo sabor peculiar de cada produto.
As propriedades sápidas dos peptídeos, com uma vasta gama de sabores, permitem sua aplicação como intensificadores e agentes de sabor, além de possuírem muito boa qualidade nutricional.
Márcia Fani
Editora
