Page 36 - Aditivos | Ingredientes - Ed. 163

AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS Formas, características y propiedades Los aminoácidos son molé- culas orgánicas formadas por cadenas de carbono, unidas a átomos de hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, que contienen un grupo carboxilo y un grupo amino. Se clasifican como esenciales y no esenciales. Los aminoácidos esen- ciales o indispensables son aquellos que el organismo humano no puede sintetizar y deben ingerirse a través de los alimentos para prevenir la desnutrición. Los aminoáci- dos no esenciales o prescindi- bles son aquellos que el cuer- po humano puede sintetizar a partir de los alimentos inge- ridos. Los α -aminoácidos son compuestos sólidos incoloros, la mayoría de los cuales son de sabor amargo, otros de sabor dulce y algunos insípidos. Con la excepción de la glicina, que es soluble en agua, los otros tienen solubilidad variable. Los aminoácidos se pue- den producir mediante sínte- sis química, catálisis enzimá- tica, extracción de fuentes naturales o fermentación. Los aminoácidos se usan en la síntesis de proteínas, que constituyen músculos, tendones, cartílagos, tejido conectivo, uñas y cabello, así como algunas hormonas. Así, ellos se unen para formar pro- teínas y, por lo tanto, son la "materia prima" de estos ma- cronutrientes. Una molécula de proteína puede tener cientos de aminoácidos unidos. La hemoglo- bina, por ejemplo, está compuesta de 547 aminoácidos. Los 20 aminoácidos existentes son α-aminoácidos, es decir, el grupo amino y el grupo carboxilo están unidos al mismo carbono (carbono alfa). Un aminoácido se define por su grupo lateral (R). Por lo tanto, todos los amino- ácidos tienen en común un grupo amino (CH2) y un grupo carboxilo o ácido (COOH) unido al mismo átomo de carbono que, a su vez, está unido a un átomo de hidró- geno y un radical (R) que varía de un aminoácido a otro. Los grupos amino y ácido están en forma ionizada cuando están en solución. Dependiendo del pH, puede predominar el grupo amino con carga positiva (forma catióni- ca) o el grupo de ácido carboxílico con carga negativa (forma anióni- ca) puede predominar. Sin embar- go, a un pH dado (pH isoeléctrico o punto isoeléctrico), solo hay una forma dipolar (es decir, positiva y negativa al mismo tiempo), donde se observa una neutralidad eléctri- ca en la molécula. La información sobre la pro- piedad ácido-base de los amino- ácidos es crítica para comprender la función de la proteína como un tampón intracelular y también para la identificación de amino- ácidos y los métodos de separación de proteínas, que se basan en la ca- pacidad de los aminoá- cidos y las proteínas para cambiar la carga eléctrica de acuerdo con el pH del medio. Comercialmente, los amino- ácidos principales son: alanina, arginina, asparagina, ácido aspártico, cisteína, cistina, ácido glutámico, glutamina, glicina, histidina, hidroxipro- lina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, prolina, serina, treonina, triptófano, tiro- sina y valina. En la industria alimentaria, se usan varios aminoácidos o sus derivados como potenciadores del sabor. Al observar el sabor de los aminoácidos dulces y amargos, se observa que para muchos de ellos, la forma isomérica L es amarga, mientras que la forma D es dulce. Además, los grupos de cadena late- ral de aminoácidos hidrófobos como D-valina, D-leucina, D-triptófano y D-fenilalanina están involucrados en la intensidad del sabor dulce, que es mayor que en D-alanina o D-glicina. El sabor umami se eli- mina después de la acetilación del grupo amino o después de la esterificación del grupo carboxilo y cuando el hidrógeno en α se reem- plaza por un grupo metilo. 36 ADITIVOS | INGREDIENTES