Page 29 - Aditivos | Ingredientes - Ed.169

colágeno é, em geral, uma unidade tripeptídica, glicina-x-prolina ou glicina-x-hidroxiprolina, onde o x pode ser qualquer um dos 20 ami- noácidos padrão. Cada molécula de colágeno pode ter até três cadeias diferentes, que se unem na forma- ção do pro-colágeno. O colágeno apresenta estrutura molecular relativamente simples e é insolúvel em água, em virtude da grande concentração de aminoáci- dos hidrofóbicos, quer no interior da proteína, quer na superfície. Repre- senta uma exceção à regra de que os grupos hidrofóbicos precisam estar escondidos no interior da molécula proteica. O núcleo hidrofóbico, portanto, contribui menos para a estabilidade estrutural da molécula, enquanto as ligações covalentes assumem um papel especialmente importante. As condições de pré-tratamento, diálise e fonte de extração são os principais fatores que determinam as características finais do coláge- no, como peso molecular, compo- sição de aminoácidos e estrutura molecular. O colágeno pode ser obtido da pele e ossos de algumas espécies de vertebrados, principalmente bovi- nos e suínos, bem como de peixes, esponjas e águas-vivas. A extração pode ser realizada por tratamento ácido ou alcalino. A extração por tratamento ácido é geralmente aplicada para extração de colágeno de tecidos de origem suína ou de pele de peixe. O ácido acético é o reagente mais comum para extração de colágeno, porém a concentração desse ácido afeta o valor final do pH, alterando a in- teração e a estrutura eletrostática. Também determina a capacidade de solubilidade e extração do te- cido animal. Uma combinação de tratamento ácido e enzimático produz um processo de extração de colágeno mais eficiente. A pepsina pode ser obtida na mucosa gástrica suína. Essa enzima afeta a região telopeptídica na molécula de colá- geno, aumentando sua solubilidade em meio ácido. O uso de ultrassom como método alternativo para a extração de colágeno não altera a molécula e facilita a ação enzimáti- ca. Essa tecnologia pode ser aplica- da em diferentes tecidos, como pele de peixe e tendões bovinos, a fim de produzir maiores concentrações de colágeno com tempos de extração mais curtos. Em bovinos, o colágeno pode ser extraído do tendão de Aquiles, usando diferentes enzimas, como alcalase, pepsina, tripsina e cola- genase, produzidas por Penicillium aurantiogriseum; do pulmão; e do ligamento nucal, por ação da pa- paína, podendo ser usado como um promissor precursor dos peptídeos inibidores da enzima de conversão a 3.900 KPa). Esses parâmetros de extração geram peptídeos com peso molecular menor que 15 KDa. O colágeno marinho suscitou grande interesse por sua poten- cial aplicação principalmente na fabricação de alimentos, sendo sua extração e caracterização realizada a partir de diferentes espécies de peixes e outros invertebrados, como águas-vivas ou esponjas. O colágeno da Prionace glauca ou tubarão-azul, extraído com hidrólise da enzima alcalase, apresenta peptídeos com peso molecular menor que 20 KDa e efeitos nutracêuticos. As escamas de tilápia (Oreochromis niloticus) têm sido usadas para produzir colá- geno com alta qualidade e baixo Mw. COLÁGENO da angiotensina I, peptídeo que faz parte do sistema renina angiotensi- na aldosterona. Outra fonte tradicional de colá- geno é a pele suína, que apresenta baixo peso molecular, em torno de 1 a 10 KDa. É produzido por proces- so hidrotérmico e fracionado por membranas de ultrafiltração, mos- trando propriedades antioxidantes, antienvelhecimento, de permeação cutânea e potência inibidora da angiotensina I. O colágeno da pele suína contém peptídeos funcionais comumente usados em suplementos alimentares. A extração de colágeno suíno pode ser realizada por trata- mentos que incluem alta tempera- tura (150°C a 250°C) e pressão (350 O colágeno extraído dos resíduos de pacu e carpa rohu, usando colagena- se tipo I de Clostridium, apresenta hidrolisados de peso molecular de cerca de 5 KDa, sendo utilizado como inibidor de peróxido em ali- mentos à base de lipídios e agente citoprotetor em cultura celular. Também é possível extrair colá- geno da pele do atum, alterando os parâmetros de extração de diferen- tes temperaturas (150°C a 300°C), pressão (50 a100 bar) e tempo de reação (5 min), com baixo peso molecular (<600 Da) e atividade antioxidante e antimicrobiana. Outras fontes marinhas para a extraçãodecolágenoincluembacalhau do Pacífico (Gadus Macrocephalus), ADITIVOS | INGREDIENTES 29