O colágeno é a proteína mais importante produzida pelo corpo humano; é formado principalmente pelos aminoácidos glicina (33%), prolina e hidroxiprolina (22%) (cadeia primária) em uma hélice tripla, que é formada por três cadeias alfa, sendo cada uma delas composta por aproximadamente 1.014 aminoácidos com peso molecular em torno de 100 kDa. Essas cadeias são enroladas em uma hélice com três aminoácidos por volta (estrutura secundária). As cadeias são torcidas umas sobre as outras em uma hélice tripla para formar uma estrutura rígida (estrutura terciária). A super-hélice representa a estrutura básica do colágeno (estrutura quaternária). Essa estrutura de colágeno é muito estável devido as ligações de hidrogênio intramoleculares entre a glicina em cadeias adjacentes. A molécula de colágeno é formada por uma região helicoidal tripla e duas regiões não helicoidais em cada extremidade da estrutura helicoidal, com peso molecular de aproximadamente 300 kDa, 280 nm de comprimento e 1,4 nm de diâmetro.
Aproximadamente 28 tipos de colágeno foram identificados, mas o colágeno tipo I é o mais comum na pele, ossos, dentes, tendões, ligamentos, ligaduras vasculares e órgãos. O colágeno tipo II está presente nas cartilagens. Para o colágeno tipo III, a pele, os músculos e os vasos sanguíneos são as fontes mais comuns dessa proteína. O tipo IV foi relatado na camada secretada pelo epitélio da membrana basal e da lâmina basal. O colágeno tipo V é um dos principais componentes das superfícies celulares e da placenta. Os colágenos são diferentes de acordo com a composição da cadeia alfa, dependendo da repetição e do comprimento da repetição do aminoácido Gly-X-Y, com e sem interrupções, e também da ocupação das posições X e Y pela prolina e sua forma hidroxilada, a hidroxiprolina, respectivamente.
A desnaturação do colágeno nativo produz três cadeias alfa em sua forma enrolada aleatória. Uma vez que as cadeias são separadas, a hidrólise é realizada pela ação de enzimas proteolíticas (alcalase, papaína, pepsina e outras). O produto resultante é chamado de colágeno hidrolisado, ou peptídeos de colágeno, sendo composto por pequenos peptídeos com baixo peso molecular, de 3 a 6 KDa. Sua solubilidade e atividade funcional (antioxidante, antimicrobiana) estão relacionadas ao tipo e grau de hidrólise, bem como ao tipo de enzima utilizada no processo.
Os termos peptídeos de colágeno e colágeno hidrolisado são sinônimos, sendo utilizados alternadamente para o mesmo produto; é uma mera questão de semântica. A expressão “peptídeos de colágeno” é baseada no produto final, que consiste em peptídeos derivados do colágeno, enquanto “colágeno hidrolisado” decorre do processo de hidrólise, o método através do qual os peptídeos de colágeno são fabricados.
Nos últimos anos, tem havido uma tendência para utilizar o nome “peptídeos de colágeno”, por serem o principal componente bioativo, ou seja, são os peptídeos bioativos que adicionam valor a uma vasta gama de produtos nutricionais e nutracêuticos.
Teoricamente, pode-se dizer que os peptídeos de colágeno são o resultado de um passo a mais no processo de obtenção do colágeno. Primeiro, o colágeno in natura passa pelo processo de hidrólise, o qual reduz o seu tamanho, resultando no colágeno hidrolisado. Já hidrolisado, o colágeno é submetido a mais uma etapa, que padroniza seu tamanho molecular em peptídeos. Por serem minúsculos, os peptídeos de colágeno hidrolisado são capazes de serem absorvidos e agir de forma mais rápida e eficaz. Devido à grande absorção, conseguem responder a demanda extra do organismo por essa proteína, o que é importante com o passar da idade, já que há uma queda natural na produção interna de colágeno pelo organismo.
As propriedades do colágeno nativo são muito diferentes das propriedades dos peptídeos de colágeno. Após a desnaturação, a estrutura de tripla hélice do colágeno nativo muda para uma forma espiral aleatória, devido a dissociação das ligações de hidrogênio quando o colágeno sofre hidrólise. Esse tratamento pode quebrar as ligações na cadeia polipeptídica para obter um grande número de peptídeos. O peso molecular dos peptídeos de colágeno obtidos a partir da hidrólise é muito baixo (3 a 6 KDa) comparado ao do seu precursor, o colágeno nativo (285 a 300 KDa). A hidrólise enzimática afeta não apenas o tamanho dos peptídeos, mas também as propriedades físico-químicas e biológicas.
A viscosidade é uma das propriedades físico-químicas do colágeno; a forma nativa apresenta valores mais elevados devido a repulsão eletrostática mais forte entre as cadeias moleculares, mesmo em baixas concentrações de solução de colágeno. No entanto, a sua forma hidrolisada mostra viscosidade muito baixa, independentemente da concentração, devido ao baixo peso molecular dos segmentos de cadeia pequena.
As propriedades eletrostáticas das proteínas, como o ponto isoelétrico (pI), são parâmetros importantes que estão relacionados com a proporção de resíduos aminoácidos e resíduos amino básicos na proteína. O colágeno é uma macromolécula anfotérica, que possui valor de pI entre 7 e 8. No processo de hidrólise, o valor de pI é deslocado para valores menores, entre 3,68 e 5,7. Essa mudança depende das sequências de aminoácidos e distribuição dos resíduos de aminoácidos de acordo com o tipo ou tempo de hidrólise. A composição e o grau de hidrólise do colágeno são fatores que aumentam as propriedades funcionais, como capacidade antioxidante, atividade antimicrobiana e maior biodisponibilidade. Essas propriedades estão relacionadas principalmente ao valor do peso molecular e fazem com que o colágeno hidrolisado atue como um doador de elétrons para produzir produtos mais estáveis reagindo com os radicais livres.
O colágeno nativo é comumente utilizado em diferentes indústrias por apresentar excelente biocompatibilidade e biodegradabilidade, baixa imunogenicidade e alta versatilidade para a fabricação de filmes. Já o colágeno hidrolisado é altamente solúvel em água, mas não é capaz de formar filmes por si só; é necessário combiná-lo com outros biopolímeros. Em contrapartida, apresenta várias vantagens em relação ao colágeno nativo, destacando-se a maior carga terapêutica, custo-benefício, a não necessidade de procedimento de extração em várias etapas, é altamente digerível e de fácil absorção e distribuição no corpo humano. Além disso, apresenta menor viscosidade em solução aquosa, odor neutro, incolor, transparência, emulsificação e estabilização, formação de espuma, formação de filme, molhabilidade, solubilidade, dispersibilidade, compressibilidade do pó, substância carreadora e baixa alergenicidade.
Os peptídeos de colágeno podem ser utilizados como ingrediente para suplementos alimentares funcionais, pois apresentam atividade antioxidante e antimicrobiana e sua qualidade depende da metodologia utilizada para extraí-lo. Esses peptídeos têm demonstrado capacidade de se ligar a íons Ca+, promovendo a biodisponibilidade e tornando-o mais compatível com o corpo humano. Também ajudam a melhorar a saúde da memória, demonstrado através de estudos in vivo ser um ingrediente candidato de medicamentos usados para gerenciar e melhorar a saúde. Na ciência de alimentos, ajudam a minimizar ou prevenir danos em células e tecidos durante o armazenamento no freezer, portanto, é uma opção para uso em alimentos que requerem armazenamento em baixa temperatura.
Colágeno e peptídeos de colágeno são ingredientes comuns na indústria de alimentos e bebidas, usados indistintamente porque contém os mesmos 18 tipos de aminoácidos e fornecem oito dos nove aminoácidos essenciais. Superficialmente, parecem semelhantes. No entanto, há diferenças sutis que torna cada um deles único.
A principal diferença é que os peptídeos de colágeno são geralmente mais biodisponíveis, ou seja, são melhor absorvidos pela corrente sanguínea porque são cadeias de aminoácidos muito mais curtas do que o colágeno. Por serem totalmente hidrolisados e, portanto, mais curtos, são mais facilmente decompostos em uma forma que pode entrar na corrente sanguínea após a digestão. De forma mais simplificada, os peptídeos de colágeno são a forma mais fragmentada de colágeno.
